ALa molécula de Insulina presenta tres segmentos con estructura secundaría en a-Hélice ADos segmentos en la Cadena Aentre lo resíduos Gly1 - Ile10, Ser12 - Glu17 AUn segmento en la Cadena B entre los residuos Ser 9 - Gly20. ALa estabilidad de esta conformación es conferida por la formación de Puentes de Hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico. ADe acuerdo con las propiedades químicas de las cadenas laterales, los residuos de las a-Hélices, poseen una orientación particular : ALos Residuos Hidrofóbicos se orientan hacia el interior, ALos Residuos Hidrofílicos se ubican hacia el exterior de la proteína, donde interaccionan con las moléculas de agua y con el receptor Hormonal. A Esta es la distribución de los residuos en la molécula. Menú Principal
ADos segmentos en la Cadena Aentre lo resíduos Gly1 - Ile10, Ser12 - Glu17 AUn segmento en la Cadena B entre los residuos Ser 9 - Gly20. ALa estabilidad de esta conformación es conferida por la formación de Puentes de Hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico. ADe acuerdo con las propiedades químicas de las cadenas laterales, los residuos de las a-Hélices, poseen una orientación particular : ALos Residuos Hidrofóbicos se orientan hacia el interior, ALos Residuos Hidrofílicos se ubican hacia el exterior de la proteína, donde interaccionan con las moléculas de agua y con el receptor Hormonal. A Esta es la distribución de los residuos en la molécula. Menú Principal
AUn segmento en la Cadena B entre los residuos Ser 9 - Gly20. ALa estabilidad de esta conformación es conferida por la formación de Puentes de Hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico. ADe acuerdo con las propiedades químicas de las cadenas laterales, los residuos de las a-Hélices, poseen una orientación particular : ALos Residuos Hidrofóbicos se orientan hacia el interior, ALos Residuos Hidrofílicos se ubican hacia el exterior de la proteína, donde interaccionan con las moléculas de agua y con el receptor Hormonal. A Esta es la distribución de los residuos en la molécula. Menú Principal
ALa estabilidad de esta conformación es conferida por la formación de Puentes de Hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico. ADe acuerdo con las propiedades químicas de las cadenas laterales, los residuos de las a-Hélices, poseen una orientación particular : ALos Residuos Hidrofóbicos se orientan hacia el interior, ALos Residuos Hidrofílicos se ubican hacia el exterior de la proteína, donde interaccionan con las moléculas de agua y con el receptor Hormonal. A Esta es la distribución de los residuos en la molécula. Menú Principal
ADe acuerdo con las propiedades químicas de las cadenas laterales, los residuos de las a-Hélices, poseen una orientación particular : ALos Residuos Hidrofóbicos se orientan hacia el interior, ALos Residuos Hidrofílicos se ubican hacia el exterior de la proteína, donde interaccionan con las moléculas de agua y con el receptor Hormonal. A Esta es la distribución de los residuos en la molécula. Menú Principal
ALos Residuos Hidrofóbicos se orientan hacia el interior,
ALos Residuos Hidrofílicos se ubican hacia el exterior de la proteína, donde interaccionan con las moléculas de agua y con el receptor Hormonal. A Esta es la distribución de los residuos en la molécula.
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